Тесты — Ферменты

Дисциплина: Биологическая химия | Комментировать



$1
Ферменты являются
белками
углеводами
липидами
витаминами
минеральными веществами
азотистыми основаниями

$2
Действие ферментов заключается в
увеличении скорости реакции
снижении энергии активации
достижении оптимальной концентрации субстрата и продукта реакции
создании оптимального значения рН
увеличении энергии активации реагирующих веществ

$1
Простетическая группа фермента представляет собой
кофермент
альфа-спираль молекулы фермента
апофермент
холофермент
аллостерический центр фермента

$1
Ферменты разделяются на классы в соответствии с
типом катализируемой реакции
структурой
субстратной специфичностью
активностью
органной принадлежностью

$3
Повышение активности ферментов в сыворотке крови при патологии может
быть следствием
увеличения скорости синтеза ферментов
повышения проницаемости клеточных мембран
некроза клеток
усиления органного кровотока
отека клеток

$1
Наибольшая активность АлАТ обнаруживается в
печени
миокарде
скелетных мышцах
почках
крови
головном мозге

$2
Высокая активность креатинкиназы характерна для
скелетных мышц
миокарда
эритроцитов
печени
почек

$5
Изоферменты
катализируют одну и ту же реакцию
имеют одинаковую молекулярную массу
отличаются по первичной структуре
имеют различное суб»единичное строение
отличаются по кинетическим параметрам
имеют одинаковую первичную структуру

$1
Молекула ЛДГ состоит из суб»единиц типа
Н и М
М и В
М, В и Н
В и Н
только В

$1
В кардиомиоцитах в наибольшем количестве содержится изофермент
ЛДГ-1
ЛДГ-2
ЛДГ-3
ЛДГ-4
ЛДГ-5

$1
В гепатоцитах преимущественно содержится изофермент
ЛДГ-5
ЛДГ-1
ЛДГ-2
ЛДГ-3
ЛДГ-4

$1
Катал — это единица, отражающая
активность фермента
константу Михаэлиса-Ментен
концентрацию фермента
концентрацию ингибитора
коэффициент молярной экстинкции

$1
Активность фермента, выраженная в каталах,
имеет размерность:
моль/сек
моль/мин
мкмоль/сек
мкмоль/мин
моль/час

$1
Константа Михаэлиса-Ментен — это:
концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной
реакции составляет половину максимальной
оптимальная концентрация субстрата
молярный коэффициент экстинкции фермента
коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от
температуры
концентрация субстрата, при которой скорость реакции максимальна

$1
Величина константы Михаэлиса-Ментен отражает:
сродство фермента к субстрату
зависимость скорости реакции от концентрации фермента
зависимость скорости реакции от температуры
сродство фермента к ингибитору
эффекты коферментов и ингибиторов

$1
При инфаркте миокарда повышается преимущественно активность:
креатинкиназы
ЛДГ-5
холинэстеразы
альфа-амилазы
щелочной фосфатазы

$1
При раке предстательной железы преимущественно повышается
активность:
кислой фосфатазы
альфа-амилазы
креатинкиназы
ЛДГ-1
щелочной фосфатазы

$1
Наиболее показательным для диагностики заболеваний костной
системы является определение активности:
щелочной фосфатазы
кислой фосфатазы
аминотрансфераз
амилазы
ЛДГ

$1
Наиболее информативным для диагностики острого панкреатита
является определение активности:
альфа-амилазы
ЛДГ-1
ЛДГ-5
АСТ
АЛТ

$3
Активность ферментов можно оценивать по:
изменению концентрации субстрата
изменению концентрации продукта реакции
изменению состояния кофермента
снижению энергии активации реагирующих веществ

$4
Для ферментов как катализаторов х а р а к т е р н а:
высокая активность
специфичность действия
термолабильность
зависимость от рН среды
способность выполнять транспортную функцию

$1
Как изменится активность ЛДГ при увеличении температуры
с 30 до 40 градусов Цельсия
увеличится в 2-4 раза
не изменится
станет равной нулю
уменьшится в 2-4 раза
возрастет в 10 раз

$4
Механизмами активации ферментов могут быть:
ограниченный протеолиз
присоединение кофермента
структурная модификация
образование комплекса с субстратом

$5
Изоферменты различаются:
электрофоретической подвижностью
чувствительностью к активаторам и ингибиторам
иммунологическим свойствам
по термостабильности
оптимумом рН
по типу катализируемой реакции

$5
Скорость ферментативной реакции определяют:
количество фермента
концентрация субстрата
концентрация продуктов реакции
температура и рН
присутствие активаторов и ингибиторов ферментов

$1
Как изменится активность АСТ при постепенном изменении
температуры с 30 до 70 градусов по Цельсию
сначала увеличится, затем резко снизится
не изменится
увеличится в среднем в 32 раза
немедленно упадет до нуля
будет постепенно нарастать

$3
К мультиэнзимным системам относятся:
синтетаза высших жирных кислот
кетоглутаратдегидрогеназный комплекс
пируватдегидрогеназный комплекс
изоферменты ЛДГ

$1
К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию
НООС-СН2-СН2-СООН + ФАД <—> НООС-СН=СН-СООН + ФАДН2
оксидоредуктазы
трансферазы
лиазы
гидролазы
лигазы
изомеразы

$1
Какие связи с участием своих радикалов может образовывать
гистидин , входящий в состав активного центра фермента
водородные
гидрофобные
ионные
дисульфидные

$1
Какие связи с участием своих радикалов может образовывать
лизин, входящий в состав активного центра фермента
ионные
водородные
гидрофобные
дисульфидные

$1
Какие связи с участием своих радикалов может образовывать
тирозин, входящий в активный центр ферментов
водородные
ионные
гидрофобные
дисульфидные

$2
Производные каких витаминов являются коферментами, переносящими
метильные и аминогруппы
В6
В12
В2
С
РР

$1
Химотрипсин имеет оптимум рН в диапазоне
8-9
1-2
6-8
10-11

$1
К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию
оксалоацетат + ацетил-КоА — цитрат
лигазы
лиазы
трансферазы
оксидоредуктазы
изомеразы
гидролазы

$2
Какие витамины входят в состав оксидоредуктаз
РР
В2
В1
В12
С

$3
Какую роль в молекуле фермента играют гидрофобные
взаимодействия?
взаимодействие с субстратом
взаимодействие с аллостерическими регуляторами
стабилизация третичной структуры
стабилизация вторичной структуры
стабилизация четвертичной структуры

$1
Пепсин обладает специфичностью
относительной
абсолютной
стерео

$1
Какие реакции катализируют ферменты, в состав которых
входит производное витамина РР?
перенос водорода
декарбоксилирование
перенос аминогруппы
перенос карбоксильной группы
перенос метильных групп

$1
К какому классу ферментов относится химотрипсин?
гидролазы
изомеразы
оксидоредуктазы
лиазы
лигазы
трансферазы

$1
К какому классу ферментов относится ксантиноксидаза?
оксидоредуктазы
гидролазы
изомеразы
лиазы
лигазы
трансферазы

$2
В молекуле фермента кофермент взаимодействует с:
апоферментом
субстратом
холоферментом
якорным участком активного центра
аллостерическим центром

$1
К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию:
СН3-СН(NН2)-СООН + НООС-СН2-СН2-СО-СООН —>
—>СН3-СО-СООН + НООС-СН2-СН2-СН(NH2)-СООН
трансферазы
оксидоредуктазы
лиазы
лигазы
изомеразы
гидролазы

$1
Какое взаимодействие характеризуется выражением
«как рука к перчатке»?
субстрат + активный центр
ингибитор + активный центр
регулятор + аллостерический центр
якорная площадка + каталитическая площадка

$2
Почему при сдвиге рН от оптимума активность ферментов падает?
изменяется степень ионизации группировок, входящих в
активный центр молекулы фермента
изменяется конформация активного центра
происходит денатурация фермента
изменяется конформация аллостерического центра
происходит гидролиз фермента

$2
При температуре ниже О градусов по Цельсию активность
ферментов резко снижается, потому что:
снижается скорость теплового движения молекул
замерзает вода
происходит денатурация фермента
происходит гидролиз фермента
изменяется степень ионизации групп, входящих в
активный центр молекулы фермента

$1
Энергия активации — это:
энергия, необходимая для перевода всех молекул субстрата в
активированное состояние
энергия, необходимая для перевода всех молекул фермента в
активированное состояние
это разница величин энергий субстратов и продуктов реакции
свободная энергия
общая энергия системы

$1
Какой тип реакций катализируется ферментом, имеющим
по классификации шифр 3.1.3.13?
расщепление сложноэфирных связей с участием воды
перенос карбоксильных групп
перенос водорода
переход одной формы вещества в другую
присоединение воды к веществу

$5
Какую роль в молекуке фермента играют водородные связи?
стабилизация вторичной структуры
стабилизация третичной структуры
связь с субстратом
поддержание конформации активного центра
взаимодействие участков активного центра

$1
Для работы пепсина необходим кофермент:
кофермент не нужен
НАД
ФАД
КоА
ТДФ

$2
Какую роль в молекуле феримента играют дисульфидные связи?
стабилизация третичной структуры
поддержание конформации активного центра
стабилизация вторичной структуры
стабилизация четвертичной структуры
связь с субстратом

$1
При температуре от 30 до 34 градусов Цельсия большинство
ферментов организма
незначительно снижает активность
подвергается денатурации
подвергается гидролизу
сохраняет высокую активность
резко снижают свою активность

$1
В составе какой части фермента чаще всего находятся
металлы?
простетическая группа
апофермент
субстратная площадка
аллостерический центр
каталитическая площадка

$1
При изменении рН от 5.0 до 1.5 активность пепсина
возрастает
убывает
не изменяется

$1
Константа Михаэлиса для фермента АА равна 0,0001 М,
для фермента ВВ — 0,000005 М. У какого фермента выше
сродство к субстрату?
ВВ
АА
сродство одинаково
данных для ответа недостаточно

$1
К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию:
НООС-СНОН-СН2-СООН —> НООС-СН=СН-СООН + Н2О
лиазы
лигазы
оксидоредуктазы
гидролазы
трансферазы
изомеразы

$1
Температурный оптимум для большинства ферментов находится в
диапазоне
от 36 до 38 градусов
от 40 до 44 градусов
от 0 до 8 градусов
от 30 до 34 градусов

$1
К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию:
НООС-СН2-СН2-СН(NH2)-СООН —> НООС-СН2-СН2-СН2-NH2 + СО2
лиазы
лигазы
оксидорезуктазы
трансферазы
гидролазы
изомеразы

$1
Какова функция якорного участка фермента?
связывание субстрата
превращение субстрата
временное связывание регулятора с последующим отщеплением
поддержание конформации активного центра

$2
Какова функция аллостерического центра фермента?
связывание активатора с последующим изменением конформации
активного центра фермента
связывание ингибитора с последующим изменением конформации
активного центра фермента
связывание субстрата
превращение субстрата
модификация структуры субстратов

$1
Какая реакция пойдет в смеси трипсин + пепсин
при рН 2,0?
пепсин расщепит трипсин
трипсин расщепит пепсин
ничего не произойдет
взаимное расщепление молекул

$1
Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин
при рН 8,5?
трипсин расщепит пепсин
пепсин расщепит трипсин
ничего не произойдет
взаимное расщепление молекул

$1
Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин
при рН 7,0?
ничего не произойдет
трипсин расщепит пепсин
пепсин расщепит трипсин
взаимное расщепление молекул

$1
Что характеризует термин «индуцируемая адаптация»?
соответствие активного центра и субстрата как «рука к
перчатке»
соответствие активного центра и субстрата как «ключ к
замку»
соответствие структур аллостерического регулятора и
аллостерического центра фермента
соответствие активного и аллостерического центров фермента

$1
К какому классу ферментов относится Na,К-АТФаза,
осуществляющая перенос ионов Na и К и катализирующая
реакцию: АТФ + Н2О <—> АДФ + фосфат
гидролазы
трансферазы
оксидоредуктазы
изомеразы
лиазы
лигазы

$1
Ферменты ускоряют
и прямую, и обратную реакции
преимущественно прямую реакцию
преимущественно обратную реакцию

$1
При увеличении концентрации субстрата скорость
ферментативной реакции
сначала возрастает, затем стабилизируется на постоянном
уровне
сначала возрастает, затем падает
не изменяется
непрерывно возрастает пропорционально концентрации субстрата
сначала убывает, затем возрастает

$1
При увеличении концентрации фермента скорость ферментативной
реакции
непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
не изменяется
сначала растет, затем остается на одном уровне
сначала возрастает, затем падает
сначала убывает, затем возрастает

$1
Взаимосвязь каких параметров представлена на графике:
|
| ____________________
| /
| /
|/
|——————————
скорость реакции — концентрация субстрата
скорость реакции — концентрация фермента
скорость реакции — рН среды
скорость реакции — температура
скорость реакции — концентрация ингибитора

$1
Взаимосвязь каких параметров представлена на графике:
| /
| /
| /
| /
| /
|——————————
скорость реакции — концентрация фермента
скорость реакции — концентрация субстрата
скорость реакции — концентрация ингибитора
скорость реакции — рН среды
скорость реакции — температура

$2
Взаимосвязь каких параметров представлена на графике:
|
| /—\
| / \
| / \
| / \
|——————————-
скорость реакции — рН среды
скорость реакции — температура
скорость реакции — концентрация фермента
скорость реакции — концентрация субстрата
скорость реакции — концентрация ингибитора

$3
Какие аминокислоты, входящие в состав активного центра
ферментов, участвуют в связывании и превращениях субстрата?
серин
глутаминовая кислота
гистидин
лейцин
валин

$3
Воздействие на какой участок молекулы фермента изменяет его
способность связывать и превращать субстрат?
якорная площадка
каталитическая площадка
аллостерический центр

$1
Фумараза обладает специфичностью:
стерео
абсолютной
индивидуальной

$1
Уреаза обладает специфичностью:
индивидуальной
абсолютной
стерео

$1
Каковы единицы выражения константы Михаэлиса?
моль/л
ед/моль
ед/л
л/сек
кат/кг

$2
Какие типы связей возникают между активным центром холинэстеразы
и ацетилхолином в ходе ферментативной реакции?
водородные
электростатические
ковалентные
гидрофобные
дисульфидные

$2
В каких единицах можно выражать относительную (удельную)
активность?
кат/кг
мкмоль/мин*мг
кат
моль/моль*сек
моль/сек

$3
В каких единицах выражают абсолютную (общую) активность?
кат
моль/сек
мкмоль/мин
кат/кг
моль/моль*мин

$1
В каких единицах измеряется молекулярная активность фермента?
моль/моль*сек
кат
кат/кг
мкмоль/мин
моль/сек

$1
Какое равенство, характеризующее константу Михаэлиса, истинно?
Кm = (К2+К3)/К1
Кm = K1/(K2+K3)
Km = K1+K2+K3
Km = K1*(K2+K3)
Km = (K2+K3)*K1

$1
При концентрации субстрата много меньшей Km скорость
ферментативной реакции
прямо пропорциональна концентрации субстрата
равна половине максимальной
равна максимальной скорости
обратно пропорциональна концентрации субстрата
приближается к нулю

$1
При концентрации субстрата равной Km скорость ферментативной
реакции
равна половине максимальной
прямо пропорциональна концентрации субстрата
обратно пропорциональна концентрации субстрата
приближается к нулю
равна максимальной скорости

$1
При концентрации субстрата много большей Km скорость
ферментативной реакции
равна максимальной скорости
приближается к нулю
обратно пропорциональна концентрации субстрата
прямо пропорциональна концентрации субстрата
равна половине максимальной

$3
О каких свойствах фермента можно судить по его Km?
сродство к субстрату
специфичность по отношению к разным субстратам
прочность фермент-субстратного комплекса
молекулярная активность
потенциальная скорость превращения субстрата

$2
О каких свойствах фермента можно судить по Vmax?
молекулярная активность
потенциальная скорость превращения субстрата
сродство к субстрату
специфичность по отношению к разным субстратам
прочность фермент-субстратного комплекса

$1
График Лайнуивера-Берка выражает зависимость скорости реакции
от концентрации субстрата
от концентрации фермента
от рН среды
от температуры
от концентрации ингибитора

$2
Какие равенства выражают верное соотношение между единицами
активности ферментов в системах СИ и СГС?
1 Кат = 60 млн Ед
1 Ед = 16,7 наноКат
1 Кат = 100 Ед
1 Кат = 60 мкЕд
1 Ед = 16,7 мкКат
1 Ед = 60 Кат

$2
Какую функцию выполняет серин в активном центре
ацетилхолинэстеразы?
стабилизирует каталитический участок активного центра
связывается с ацетильным остатком субстрата
поддерживает структуру якорной площадки
связывается с атомом азота ацетилхолина
удерживает остаток холина, способствуя присоединению воды

$3
Какие константы и переменные входят в основное уравнение
ферментативной реакции?
[S]
Km
Vmax
[E]
Vобр

$1
Назовите аминокислоту, которая входит в состав якорной площадки
ацетилхолинэстеразы и участвует в присоединении субстрата
глутаминовая кислота
аспарагиновая кислота
серин
гистидин
триптофан

$1
Молекулярная активность фермента — это:
количество молекул субстрата, превращенное одной молекулой
фермента за единицу времени
количество субстрата, превращенное за единицу времени в
пересчете на содержание белка в растворе
количество субстрата, превращенное за единицу времени
всем ферментом в растворе
количество фермента в инкубационной среде
количество субстрата, превращенное за единицу времени
одним граммом фермента в растворе

$2
Удельная активность фермента — это:
количество субстрата, превращенное за единицу времени
в пересчете на содержание белка в растворе
количество субстрата, превращенное за единицу времени
одним граммом фермента в растворе
количество молекул субстрата, превращенное одной молекулой
фермента за единицу времени
количество субстрата, превращенное за единицу времени
всем ферментом в растворе
количество фермента в инкубационной среде

$1
Каково основное уравнение ферментативной реакции?
V=Vmax[S]/(Km+[S])
Km=(K2+K3)/K1
Km=[E][S]/[ES]
1/V=Km/Vmax[S]+1/Vmax

$2
Каковы функции каталитического участка активного центра фермента?
образование временных связей с участком субстрата, подвергающимся
превращению
перевод химических связей в субстрате в напряженное состояние
связывание субстрата
изменение конформации якорного центра фермента
восстановление исходной структуры активного центра

$3
Каким образом можно определить действие фермента?
по убыли субстрата
по приросту концентрации продуктов реакции
по изменению поглощения света определенной длины волны
по изменению концентрации ферментативного белка
по изменению концентрации фермент-субстратных комплексов

$1
Каким параметром описывается прочность энзим-субстратного
комплекса?
Km
Vmax
[S]
[E]
Vобр

$2
Какие аминокислоты в активном центре ацетилхолинэстеразы
образуют водородные связи с субстратом?
гистидин
серин
глутаминовая кислота
цистеин
пролин

$1
У фермента гексокиназы Км для аллозы равна 8*10(-3) Моль/л,
Км для маннозы равна 5*10(-6) Моль/л. Превращение какого из
этих субстратов при [S]=4*10(-6) Моль/л пойдет быстрее?
маннозы
аллозы
данных для ответа недостаточно
обе реакции пойдут одинаково быстро, поскольку [S]

$1
Какой фермент катализирует реакцию:
СН3-СО-СООН + НАДН2 <—> CН3-СНОН-СООН + НАД
лактатдегидрогеназа
пируватдегидрогеназа
пепсин
сукцинатдегидрогеназа
малатдегидрогеназа
уреаза

$1
Какой фермент катализирует реакцию:
СН3-СНОН-СООН + НАД <—> СН3-СО-СООН + НАДН2
лактатдегидрогеназа
пируватдегидрогеназа
пепсин
сукцинатдегидрогеназа
малатдегидрогеназа
уреаза

$1
Какое из приведенных соединений явялется конкурентным
ингибитором сукцинатдегидрогеназы?
СООН-СН2-СООН
СООН-СН2-СН2-СООН
СООН-СО-СН3
СООН-СН2-СОН
СООН-СН2-СН3

$1
Каков механизм действия конкурентного ингибитора?
связывание с активным центром фермента
связывание с аллостерическим центром фермента
механизм не известен
денатурация молекулы фермента
образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного
комплекса

$1
Каков механизм действия неконкурентного ингибитора?
связывание с аллостерическим центром фермента
связывание с активным центром фермента
механизм не известен
денатурация молекулы фермента
образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного
комплекса

$1
Каков механизм действия неспецифического ингибитора?
денатурация молекулы фермента
механизм не известен
связывание с активным центром фермента
связывание с аллостерическим центром фермента
образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного
комплекса

$1
Каков механизм действия необратимого ингибитора?
образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного
комплекса
механизм не известен
связывание с аллостерическим центром фермента
денатурация молекулы фермента

Нет сходных материалов(